Grop prostetic

Un article de Wikipèdia, l'enciclopèdia liura.
Salta a la navegació Salta a la cerca

Un grop prostetic es lo compausant non aminoacidic que fa partida de l'estructura de qualques proteïnas e que se tròba fòrtament jonhut a la rèsta de la molecula. Las proteïnas amb grop prostetic recebon lo nom d'eteroproteïnas (o proteïnas conjugadas). I a d'enzims que son de proteïnas conjugadas; se tracta d'enzims que requerisson qualque cofactor (metallic o organic) e aqueste se tròba ligat amb fòrça de manièra permanenta en l'estructura moleculara. S'un cofactor enzimatic (metallic o organic) se jonh sonque a l'enzim pendent la catalisi se considèra pas coma un grop prostetic.


Lista de grops prostetics[modificar | modificar la font]

Grop prostetic Foncion Distribucion
Flavin mononucleotid [1] Reaccions redox Bactèris, Archaea e eucariòtas
Flavin adenina dinucleotid [1] Reaccions redox Bactèris, Archaea e eucariòtas
Pirroloquinolina quinona [2] Reaccions Redox Bactèris
Fosfat de piridoxal [3] Transaminacion, descarboxilacion e desaminacion Bactèris, Archaea e eucariòtas
Biotina [4] Carboxilacion Bactèris, Archaea e eucariòtas
Metilcobalamina [5] Metilacion e isomerizacion Bactèris, Archaea e eucariòtas
Pirofosfat de tiamina [6] Descarboxilacion Bactèris, Archaea e eucariòtas
Hem [7] Reaccions redox Bactèris, Archaea e eucariòtas
Molibdopterina [8][9] Reaccions d'oxigenacion Bactèris, Archaea e eucariòtas
Acid lipoïc [10] Reaccions redox Bactèris, Archaea e eucariòtas

Referéncias[modificar | modificar la font]

  1. 1,0 et 1,1 Joosten V, van Berkel WJ (2007). Flavoenzymes 11, 195–202. 
  2. Salisbury SA, Forrest HS, Cruse WB, Kennard (1979). A novel coenzyme from Bactèril primary alcohol dehydrogenases. 280, 843-4.  PMID 471057
  3. Eliot AC, Kirsch JF (2004). Pyridoxal phosphate enzymes: mechanistic, structural, and evolutionary considerations 73, 383–415. 
  4. Jitrapakdee S, Wallace JC (2003). The biotin enzyme family: conserved structural motifs and domain rearrangements 4, 217–29. 
  5. Banerjee R, Ragsdale SW (2003). The many faces of vitamin B12: catalysis by cobalamin-dependent enzymes 72, 209–47. 
  6. Frank RA, Leeper FJ, Luisi BF (2007). Structure, mechanism and catalytic duality of thiamine-dependent enzymes 64, 892–905. 
  7. Wijayanti N, Katz N, Immenschuh S (2004). Biology of heme in health and disease 11, 981–6. 
  8. Mendel RR, Hänsch R (2002). Molybdoenzymes and molybdenum cofactor in plants 53, 1689–98. 
  9. Mendel RR, Bittner F (2006). Cell biology of molybdenum 1763, 621–35. 
  10. Bustamante J, Lodge JK, Marcocci L, Tritschler HJ, Packer L, Rihn BH (1998). Alpha-lipoic acid in liver metabolism and disease 24, 1023–39.