Emoglobina

Un article de Wikipèdia, l'enciclopèdia liura.
Anar a : navigacion, Recercar
Mioglobina, representacion tridimensionala.

L'emoglobina es una proteïna d'estructura quaternària, que la principala foncion es de transportar lo dioxigèn dins l'organisme uman e dels autres vertebrats. L'emoglobina se trapa subretot a l'interior dels globuls roges del sang (13,5 a 17,5 g/dl per l'òme e 12.5 a 15,5 g/dl per la femna de sang d'emoglobina) çò que lor balha la color roge.
L'emoglobina umana es constituida de quatre cadenas identicas per doas: doas cadenas α de 141 acids aminats caduna e de doas cadenas β de 146 acids aminats caduna (çò que dona un total de 574 acids aminats per l'emoglobina). Caduna d'aquelas cadenas es associada a un gropament prostetic: l'ème. Lo nom d'emoglobina ven de dos mots: ème e globina. Se ma simboliza per « Hb ». Une molecula d'ème es constituida d'un ion fèrre complexat per una porfirina.

Istoric[modificar | modificar la font]

En 1960, Max Perutz e John Kendrew explican l'estructura tridimensionala de l'emoglobina. En 1962, recebèron ensems lo Prèmi Nobel de Quimia « per lors estudis de las estructuras de las proteïnas globulàrias ».

Foncion[modificar | modificar la font]

Percentatge d'emoglobina avent fixat d'un dioxigèn, en foncion de la pression parciala en dioxigèn. Corbadura de tipe sigmoíd → efècte cooperatiu

Pels vertebrats terrestres, l'emoglobina del sang fixa lo dioxigèn de l'aire dels palmons. Mercé a la circulacion sanguina, l'emoglobina oxigenada es transportada cap a l'ensemble dels autres organs, per relargar enseguida lo dioxygèn que será consomit per las cellulas que cal. L'emoglobina permet al sang de caber mai de dioxigèn que poiriá per simple dissolucion.

Estructura[modificar | modificar la font]

Se trapa al còr de la molecula un cicle eterogèn porfiric (nuclèu tetrapirrolic), l'ème, que conten un ion fèrre. Aquel ion fèrre es lo site de fixacion de l'oxigèn. L'ion ferrós establit 6 ligams de coordinéncia: 4 amn la N e 2 amn acids aminats de la cadena polipeptidic: l'istidina. Donat qu'una sosunitat de l'emoglobina es formada per un ème tancat dins une proteïna globulària lo nom es fòrça logic. I a fòrça proteïnas contenent un ème, mas l'emoglobina n'es la mai coneguda. L'element fèrre pòt existir jos 2 formas dins la molecula:

  • jos forma ferrosa, ion Fe2+ : sola forma activa de l'emoglobina umaina. Se dich d'oxiemoglobina. (interaccion reversible amb O2).
  • jos forma ferrica, ion Fe3+ : se dich metemoglobina. (interaccion irreversible amb O2)

Se pòt parlar del poder oxiforic de l'emoglobina. Aquò correspond a la quantitat de dioxigèn que pòt fixar. Aquela valor es de 1,34 ml d'O2/g d'Hb.

Emoglobina umana[modificar | modificar la font]

Per l'èsser uman, l'emoglobina Adulta (HbA) es un tetramèr, constituit de doas globinas α e doas globinas β ligadas per de ligams flacs. Pels recent nascut, s'agís d'emoglobina fetala amb doas globinas α e doas globinas γ. Las sosunitats son estructuralament similària e an a quicom près la meteissa talha. Cada globina a une massa moleculària de prèp 17 000 daltons, per une massa totala de prèp de 68 000 daltons. Cada globina de l'emoglobine contien un ème, de tal biais que la capacitat totala de ligam de l'emoglobina pel dioxgèn es de quatre moleculas.

Estapas de reaccion:

  • Hb + O2 ↔ HbO2
  • HbO2 + O2 ↔ Hb(O2)2
  • Hb(O2)2 + O2 ↔ Hb(O2)3
  • Hb(O2)3 + O2 ↔ Hb(O2)4

Resumit de la reaccion:

  • Hb + 4O2 → Hb(O2)4

Una estructura de la forma desoxi de l'emoglobina umana es donada pel PDB 1A3N.

En pratictica, s'observa pas aquò:

  • Hb + 4O2 ↔ Hb(O2)4

En efècte, dins las condicions fisiologicas, doas sosunitats son de contunh oxigenadas per doas moleculas d'emoglobina. Se pòt doncas escriure:

  • Hb(O2)2 + 2O2 ↔ Hb(O2)4

Valors normalas per l'adulta[modificar | modificar la font]

  • Òmes: 13 - 17,87 g/dl de sang o 8.3 - 10,5 mmol/l de sang.
  • Femnas : 12.10 - 16,40 g/dl de sang o 7.4 - 9,9 mmol/l de sang[1].

Atencion, per la femna prens e l'enfant, aquel taus merma fòrça.

Emoglobina del grand dalfin[modificar | modificar la font]

La composicion de l'emoglobina du grand dalfin oceanic li permet de demorar immergit pendent un mai grand periòde de temps que lo grand dalfin vivent mai prèp de las còstat[2].

Ligam a l'oxigèn[modificar | modificar la font]

Dins la forma tetramerica de l'emoglobina normala, lo ligams amb l'oxigèn, o formacion d'oxiemoglobina, es un procés cooperatiu, o allosteric, que l'afinitat de ligam de l'emoglobina per l'oxigèn es afectat per la saturacion en oxigèn de la molecula. Aquò a per consequéncia que la corbadura d'afinitat de l'oxigèn per l'emoglobina a la forma d'una sigmoïda (corbadura en forma d'S), al contrari a un procés non cooperatiu (mickaelian) qu'a una forma iperbolica.

L'afinitat de l'emoglobina per l'oxygèn merma en preséncia de dioxid de carbòni (efècte Haldane), a de pH flac e quand la temperatura augmenta. Aquelas proprietats quimicas son essencialas pel vivent perque permeton una melhora liberacion del dioxigèn dins los teissuts actius (ex: lo muscle en exercici, per la produccion de metabolits desvelòpa un pH acid, la seuna temperatura aumenta afirmant la dissociacion del dioxigèn de l'ème). Lo dioxid de carbòni reagís amb l'aiga per formar de bicarbonat via la reaccion:

CO2 + H2O ↔ HCO3- + H+

Per aquela reaccion se vei que lo sang possedant un naut taus de dioxid de carbòni a tanben un pH mai bas. L'emoglobina pòt se ligar als protons e al dioxid de carbòni çò qu'induich un cambi de conformacion dins la proteïna que facilita la liberacion de l'oxigèn. Le proton pòt se ligar a diferents luòcs lo long de la proteïna, alara que lo dioxid de carbòni se liga sul grope alfa-amino en formant un carbamat. Aquel contròtle se nomena d'efècte Bohr. De meteis biais, quand lo nivèl de dioxid de carbòni dins lo sang merma (per exemple prèp dels palons), lo dioxid de carbòni es relargat, aumentant l'afinitat de la proteïna per l'oxigèn. Aquel contraròtle de l'afinitat de l'oxigèn per la ligason amb l'emoglobina e lo largament del dioxid de carbòni se nomena l'efèct Haldane.

La ligason de l'oxigèn es tanben afectada per de moleculas coma lo 2,3-difosfoglicerat, que merma l'afinitat de l'emoglobina per l'oxigèn. Per las personas acclimatadas a las nautas altituds, la concentracion de 2,3-difosfoglicerat dins lo sang es mai importanta, çò que permet a l'emoglobina de deliurar de quantitats d'oxigèn mai importantas als teissuts dins d'atmosfèras pauvras en oxigèn.

Poisons de l'emoglobina[modificar | modificar la font]

Al contrari, amb lo monoxid de carbòni CO, l'emoglobina forma un compausat estable, la carboxiemoglobina ; en mai, l'afinitat de l'emoglobina pel monoxid de carbòni es superiora a aquela de l'oxigèn, çò que significa que lo CO concurréncia eficaçament l'oxigèn pendent l'oxidacion palmonària. Lo CO constituís doncas un antagonista de O2, podent ata provocar una ipoxia dels teissuts: lo seu respirament de fòrta dosis provòca d'indispausicions, cefalèas (mals de cap), puèi astenia (granda flaquessa) e fin finala la mòrt per asfixia. Se cura los empoisonaments al CO graves per imersion prolongada en caisson iperbare reduisent atal la semivida de la carboxiemoglobina.

En mai, d'agents oxidants coma los nitrats contenguts dins l'aiga o los legums pòdon oxidar lo fèrre ferrós (Fe2+) de l'ème en fèrre ferric (Fe3+), lo fasent atal incapable de fixar l'oxigèn. L'emoglobina es alara nomenada metemoglobina. La cura consistís en l'administracion de blau de metilèn.

Fin finala, l'ion cianur CN- es tanben un inibitor de l'oxidacion emoglobineíc, coma lo sulfur d'idrogèn H2S.

Eliminacion de l'emoglobina[modificar | modificar la font]

Los globuls roges son fagocitats pels macrofags de la melsa e del fetge dins las situacions patologicas. Fisiologicament, son puslèu eliminats pels macrofags de la Mesolha ososa. Pendent aquel processus, la compausanta proteïca de l'emoglobina es degradada jos forma d'acids aminats que son reciclats. La compausanta eminica es degradada en biliverdina puèi en bilirubina insolubla (porfirina sens fèrre) de color jaune. Lo fèrre es reciclat. La bilirubina insoluble es liberada dins lo plasma pels macrofags, que se liga a la serum-albumina. Es atal caminada dins la circulacion sanguina e captada pels epatocits. Es alara facha soluble per una reaccion de conjugason amb una molecula d'acid glucuronic puèi es excretada pel fetge dins la bila.

La bila raja dins l'intestin e la bilirubina soluble es degradada per de bacterias en stercobilina de color bruna, que dona sa color a las femsa. La bilirubina es tanben evacuada dins las urinas.

Quand la bilirubina pòt pas èsser excretada, la seuna concentracion aumenta dins lo sang. Es alara essencialament eliminada per las urinas, çò que provòca de las urinas escuras e de las femsa descoloradas, gaireben blancas.

Utilizacion clinica[modificar | modificar la font]

  • Lo taus d'emoglobina es exprimida en g/100 ml. Las valors normalas del taus d'emoglobina dependent del sèxe e de l'adat del subjècte. Un taus d'emoglobina inferior a la norma definís una anemia.
  • La saturacion SaO2 definís en % es calculada per la quantitat d'oxiemoglobina divisada per la quantitat totala d'emoglobina del sang. La saturacion SaO2 pòt èsser mesurada sus de sang venós o del sang arterial. La saturacion en oxigèn del sang es un dels paramètres d'un examèn nomenat gas del sang. La valor de la saturacion es considerada coma dangierosa s'es inferiora a 90 % per de sang arterial. La valor normala es de gaireben 96-100 % per de condicions atmosfericas normalas.
  • La cianosa es un signe clinic. S'agís de la coloracion blavenca dels teguments. Apareis quand la concentracion en emoglobina reduch despassa los 5 g/100 ml de sang capillari. Pòt èsser amagada per una anemia.

Moleculas analogas[modificar | modificar la font]

La molecula d'ème de l'emoglobina pareis a la clorofilla, l'atòm de fèrre essent remplaçada per un atòm de magnèsi, çò que li balha sa color verda.

Pels invertebrats, l'emocianina tend un ròtle analòg a l'emoglobina.

Qualques espècias semblan pasmens possedar una emoglobina capable de fixar lo dioxigèn, veire de lo transportar de biais tan eficaç que pels vertebrats (ex : Lampresa marina, que possèda una emoglobina presentant una mescla unica de caractèrs e proprietats a l'encòp primitius e nautament especializats[3]. Lo seu pes molecular (~17000), coma aquel de l'emoglobina musculara, conten en aparéncia un ème. Lo seu punt isoelectric es aquel d'una emoglobina tipica d'invertebrat. Los acids aminats que la compausa sont pasmens en partida sonque caracteristics de las emoglobinas dels invertebrats), per l'autre partida, evòcan puslèu una emoglobina de vertebrats[4]. Un estudi[5]mesurèt la corbadura d'equilibri en dioxigèn d'aquel pigment e diferents pH; es una iperbola rectangulara coma aquela que se vei amb l'emoglobina del muscle dels vertebrats[6]. L'emoglobina d'invertebrats coma lo vèrm Nippostrongylus o aquel de qualques larvas de moscas de la familha dels Oestridae (que son de parasits d'animals vivents) servissent subretot a l'estocatge del dioxigèn e pauc al seu transpòrt. l'emoglobina de la lampresa es al contrari un agent eficaç de transpòrt del dioxigèn, mercé a una afinitat gaireben flaca pel dioxigèn e un fòrça grand efècte Bohr; rivaliza amb las emoglobinas mai eficaças trapadas dins lo sang dels vertebrats[7].

Malautiás geneticas de l'emoglobina[modificar | modificar la font]

Coma fòrça proteïnas, las cadenas d'emoglobina presenton de mutacions que mai sovent an cap de consequéncia clinica. Mai de 500 emoglobinas anormales foguèron repertoriadas[8]. Qualques mutacions (Hb Köln, Indianapolis, eca.) provòcan una instabilitat del tetramèr precipitant en còrs d'Heinz, o una metemoglobinemiá (emoglobinas M).

A vegada aquela mutacion provòca una afinitat anormala per l'oxigèn, o, coma l'Hb Hope, una diminucion d'afinitat amb una P50 nauta donant una anemia plan suprtada e una cianòsi al repaus, l'efòrt e l'altitud essent mal suportats, o, coma l'Hb Chesapeake, Malmö, o Olympia, una aumentacion d'afinitat amb una P50 mermada e una poliglobulia compensatritz provocant de manifestacions clinicas a començar d'un edat.

D'autres pòdon èsser responsables d'una emolisa cronica, HbS (per mutacion de glutamina en valina çò que provòca la polimerizacion d'Hb), HbC, o aumentar a l'estat eterozigòt una autra emoglobinopatiá, HbO Arabi, HbD Punjab ou Hb Lepore, o una β-talassemia, HbE.

Fin finala, lo damatge genetic pòt portar en mai de l'estructura primària de la proteïna, sus una deca quantitativa de la seuna sintèsi, o une persistança anormalament nauta de l'emoglobina fetala HbF.

L'emoglobina dins las Arts[modificar | modificar la font]

Heart of Steel (Hemoglobin) (2005) de Julian Voss-Andreae. Las imatges mostran l'esculptura de 1,60 m de nau just aprèp l'installacion, aprèp 10 jorns e aprèp de meses d’exposicion al mejans.

En 2005, l’artista Julian Voss-Andreae realizèt l'escultura Heart of Steel (Hemoglobin), avent per modèl l’espina dorsala de la proteïna. L'escultura es facha de veire e d’acièr Corten. L’aspècte rovilhat de l’òbra es fach pr'amor e evòca la reaccion quimica fondamentala de l’oxigèe se ligant al fèrre contengut dins l’emoglobina[9][10]..

Nòtas e referéncias[modificar | modificar la font]

  1. sante.fr
  2. (en) Hersh, Sandra L. et Deborah A. Duffield, article intitulé Distinction Between Northwest Atlantic Offshore and Coastal Bottlenose Dolphins Based on Hemoglobin Profile and Morphometry, inclus dans le livre The Bottlenose Dolphin, dirigé par Stephen Leatherwood et Randall R. Reeves, pages 129-139, San Diego, Academic Press|, 1990, ISBN 0-12-440280-1
  3. HemoglobineLamproie
  4. Pedersen, Roche e Fontaine
  5. HemoglobineLamproie Wald, George, Riggs, Austen ; The hemoglobin ot the sea lamprey, Petromyzon marinus ; The Rockefeller University Press ; PubMed Central} et [http://en.scientificcommons.org/33049735 Resumit
  6. HemoglobineLamproie
  7. HemoglobineLamproie
  8. (fr)l'Hématologie de Bernard Dreyfus, Médecine-Sciences- Flammarion1992
  9. Constance Holden, Blood and Steel, 30 de setembre de 2005 in Science Document-pdf.svg [pdf]]
  10. Moran L, Horton RA, Scrimgeour G, Perry M; Principles of Biochemistry; rdPearson|lieu= Boston, MA; 2011; ISBN 0321707338